化学所马会民研究员等人经过多年努力，研究了一种对二聚体蛋白质N-末端可进行专属性光学标记与分析的通用方法。该研究工作得到审稿人的高度评价，已于近日在国际著名化学期刊Angew. Chem. Int. Ed.（2004, 43, 4216-4219）发表。该工作得到了国家自然科学基金委和中科院等的大力支持。

蛋白质的折叠（包括局部构象变化）研究是目前国际上十分关注的领域之一。光学分析方法、特别是荧光光谱法中的共振能量转移（FRET），包括供体和受体相同的能量转移（DDEM）技术，因具有较高的空间分辨能力而成为研究生物分子结构与功能的重要工具。开展此种研究的关键问题是需要有相应的定位标记技术。然而，对蛋白质的N-末端而言，由于分子中含有多种性能相近的反应基团，如何实现高选择性的定位标记却是一个颇具挑战性的课题。

他们利用Dixon转氨反应，将N-末端修饰成邻二羰基，并与含肼基的荧光探针偶联，继而用NaBH₃CN还原，对蛋白质N-末端进行了特异性标记。利用这种标记方法结合DDEM荧光检测技术，并与中科院生物物理所研究人员合作，研究了具有分子伴侣活性的DsbC二聚体蛋白在变性条件下的解折叠行为。这一工作为其它二聚体蛋白分子的N-末端构象变化研究提供了一种新的分析方法，这将拓宽荧光光谱学的应用范围。